Строение и свойства ферментов

По своей природе ферменты—белковые вещества. Одни из них состоят исключительно из белка, а другие, помимо белка, имеют еще и небелковую часть, называемую простетической группой. Первые, таким образом, являются однокомпонентными, а вторые—двухкомпонентными. Белковая часть двухкомпонентного фермента называется носителем, апоферментом, или фероном, а активная, действующая часть—ароном, или простетической группой. Арон и ферон по отдельности не проявляют ферментативной активности. Прочность связи между ароном и фероном у различных ферментов неодинаковая. Ароны, легко отделяющиеся от белкового носителя, обычно называют коферментами. В качестве коферментов часто выступают различные витамины. Так, витамины B1 и В2 входят в состав коферментов, участвующих в углеводном обмене, а витамин В6 служит коферментом для ряда ферментов, катализирующих обмен аминокислот. В состав коферментов нередко входят различные металлы, например, железо—компонент цитохромной системы, играющей важную роль в окислительно-восстановительных процессах, медь входит в состав полифенолоксидазы. От кофермента зависит тип катализируемой реакции. Так, кофермент дегидрогеназы—никотинамидадениндинуклеотид (НАД)—отнимает водород от субстрата, а содержащий железо кофермент каталазы —гематин—расщепляет перекись водорода. Специфичность действия фермента определяется его апоферментом. Для того чтобы фермент воздействовал на субстрат, он должен структурно соответствовать субстрату, подходить к нему, как ключ к определенному замку. Такое соответствие возможно благодаря структуре апофермента.

Многие ферменты имеют одинаковые коферменты и отличаются апоферментами. По этой причине белковых носителей известно гораздо больше, чем коферментов. Например, многие дегидрогеназы имеют кофермент НАД, но действуют эти ферменты на разные субстраты: молочную, яблочную, глютаминовую кислоту, различные альдегиды, спирты. Объект воздействия зависит от структуры ферона.

Однокомпонентные ферменты в своем составе также имеют активную группировку, осуществляющую реакцию, но в отличие от двухкомпонентных ферментов их активная группа—часть белковой молекулы.

Механизм действия ферментов изучен пока только в общих чертах. Считается, что белок фермента связывается с молекулой субстрата в одной или нескольких точках и растягивает субстрат таким образом, что внутримолекулярные связи субстрата ослабевают.

Образование промежуточного комплекса между субстратом (S) и ферментом (Е) теоретически обосновал и рассчитал Михаэлис:

Рисунок

Рисунок

где Р—продукт реакции.

В дальнейшем эта реакция была подтверждена экспериментально.

Ферменты способны катализировать только те реакции, которые, хотя бы в очень слабой степени, способны протекать и без них. Фермент может катализировать реакцию как в прямом, так и в обратном направлении, причем направление процесса зависит от концентрации исходных и конечных продуктов реакции. Обычно одно направление ферментативной реакции настолько преобладает над другим, что обратный ход процесса не удается обнаружить. Он становится заметным только при создании специальных условий. Например, путем удаления из системы продуктов синтеза удалось изменить направление реакции и с помощью протеолитических (разлагающих белок) ферментов получить полипептиды, а с помощью ферментов, выделенных из микроорганизмов,— синтезировать даже нуклеиновые кислоты.

Локализация ферментов зависит от их функций. Одни ферменты просто растворены в цитоплазме, другие связаны с определенными органоидами. Например, окислительно-восстановительные ферменты сосредоточены в митохондриях. Различают эндо- и экзоферменты. Первые функционируют внутри клетки, вторые выделяются клеткой в окружающую среду. Как известно, вещества, необходимые клетке, могут пройти через клеточную мембрану только в растворенном виде. Экзоферменты за пределами клетки расщепляют крупные молекулы на более мелкие осколки и тем самым способствуют проникновению их в клетку. Среди экзоферментов преобладают ферменты расщепления. Все ферменты, связанные с синтезом веществ, располагаются внутри клетки.

Содержание ферментов в клетке подвержено значительным колебаниям. Они вырабатываются в соответствии с потребностями клетки. Более того, некоторые ферменты появляются только тогда, когда в них возникает необходимость. Такие ферменты называются индуктивными, или индуцированными. В противоположность индуктивным ферменты, постоянно присутствующие в клетке, называются конститутивными, или конституционными.

<< | >>
Источник: Голубовская Э.К.. Биологические основы очистки воды. Учебное пособие. — М.: Высшая школа. — 268 с.. 1978

Еще по теме Строение и свойства ферментов:

  1. 1,4. Строение, свойства и роль в полимеризационных процессах кислотных катализаторов
  2. 84. Строение полимеров, свойства и синтез полимеров
  3. Ферменты
  4. Принципы классификации ферментов
  5. Регуляция синтеза ферментов
  6. Окислительно-восстановительные ферменты (оксиредуктазы)
  7. 1.3 Влияние старения на эксплуатационные свойства трубных сталей (прочностные свойства, трещиностойкость, сопротивление хрупкому разрушению, коррозионная стойкость, водородное охрупчивание)
  8. Строение и принципы систематики микроорганизмов
  9. 27. Бензол и его строение
  10. 66. Крахмал и его строение
  11. 2. Предпосылки теории строения
  12. 28. Строение атома
  13. СТРОЕНИЕ И ФИЗИОЛОГИЯ МИКРООРГАНИЗМОВ
  14. 38. Строение этилового спирта